Головна » Вимова » Цитоскелет. Структура та функції мікрофібрил та мікротрубочок

Цитоскелет. Структура та функції мікрофібрил та мікротрубочок

Цитоскелет

Цитоскелет еукаріотів. Актинові мікрофіламенти пофарбовані в червоний, мікротрубочки - зелений, ядра клітин - блакитний колір.

Цитоскелет- Це клітинний каркас або скелет, що знаходиться в цитоплазмі живої клітини. Він присутній у всіх клітинах еукаріотів, причому в клітинах прокаріотів виявлені гомологи всіх білків цитоскелета еукаріотів. Цитоскелет - динамічна структура, що змінюється, в функції якої входить підтримка та адаптація форми клітини до зовнішніх впливів, екзо- та ендоцитоз, забезпечення руху клітини як цілого, активний внутрішньоклітинний транспорт і клітинний поділ.

Кератинові проміжні філаменти у клітині.

Цитоскелет утворений білками, виділяють кілька основних систем, званих або за основними структурними елементами, помітними при електронно-мікроскопічних дослідженнях (мікрофіламенти, проміжні філаменти, мікротрубочки), або за основними білками, що входять до їх складу (актин-міозинова система, кератини, динеїнова система).

Цитоскелет еукаріотів

Цитоскелет прокаріот

Довгий час вважалося, що цитоскелет мають тільки еукаріоти. Однак із виходом у 2001 році статті Jones та співавт. (PMID: 11290328), що описує роль бактеріальних гомологів актину в клітинах Bacillus subtilis, розпочався період активного вивчення елементів бактеріального цитоскелета На цей час знайдено бактеріальні гомологи всіх трьох типів елементів цитоскелета еукаріот-тубуліна, актину та проміжних філаментів. Також було встановлено, що, як мінімум, одна група білків бактеріального цитоскелета, MinD/ParA, не має еукаріотичних аналогів.

Бактеріальні гомологи актину

До найбільш вивчених актиноподібних компонентів цитоскелета відносяться MreB, ParM та MamK.

MreB та його гомологи

Білки MreB та його гомологи є актиноподібними компонентами цитоскелета бактерій, які відіграють важливу роль у підтримці форми клітини, сегрегації хромосом та організації мембранних структур. Деякі види бактерій, такі як Escherichia coli, мають лише один білок MreB, тоді як інші можуть мати 2 і більше MreB-подібних білків. Прикладом останніх є бактерія Bacillus subtilis, У якої були виявлені білки MreB, Mbl ( M re B-l ike) та MreBH ( MreB h omolog).

У геномах E. coliі B. subtilisген, який відповідає за синтез MreB, знаходиться в одному опероні з генами білків MreC і MreD. Мутації, що пригнічують експресію даного оперону, призводять до утворення клітин сферичної форми зі зниженою життєздатністю.

Субодиниці білка MreB утворюють філаменти, що обвивають паличкоподібну бактеріальну клітину. Вони розміщуються на внутрішній поверхні цитоплазматичної мембрани. Філаменти, що утворюються MreB, динамічні, постійно зазнають полімеризації та деполімеризації. Безпосередньо перед розподілом клітини MreB концентрується в ділянці, в якій формуватиметься перетяжка. Вважається, що функцією MreB також є координація синтезу муреїну - полімеру клітинної стінки.

Гени, які відповідають за синтез гомологів MreB, були виявлені тільки у паличкоподібних бактерій і не були знайдені у коків.

ParM

Білок ParM є присутнім у клітинах, що містять малокопійні плазміди. Його функція полягає у розведенні плазмід по полюсах клітини. При цьому субодиниці білка формують філаменти, витягнуті вздовж великої осі паличкоподібної клітини.

Філамент за своєю структурою є подвійною спіралью. Зростання філаментів, що утворюються ParM, можливе з обох кінців, на відміну від актинових філаментів, що ростуть тільки на ± полюсі.

MamK

MamK – це актиноподібний білок Magnetospirillum magneticumвідповідає за правильне розташування магнітосом. Магнітосоми є вп'ячуванням цитоплазматичної мембрани, що оточують частинки заліза. Філамент MamK виконує роль напрямної, вздовж якої одна за одною розташовуються магнітосоми. Без білка MamK магнітосоми розташовуються безладно по поверхні клітини.

Гомологи тубуліна

В даний час у прокаріотів знайдено 2 гомологи тубуліна: FtsZ і BtubA/B. Як і еукаріотичний тубулін, ці білки мають ГТФазну активність.

FtsZ

Білок FtsZ надзвичайно важливий для клітинного поділу бактерій, він знайдений практично у всіх еубактерій та архей. Також гомологи цього білка були виявлені в пластидах еукаріотів, що є ще одним підтвердженням їх симбіотичного походження.

FtsZ формує так зване Z-кільце, що виконує роль каркасу для додаткових білків клітинного поділу. Разом вони є структурою, відповідальною за утворення перетяжки (септи).

BtubA/B

На відміну від поширеного FtsZ, ці білки виявлені лише в бактерій роду Prostecobacter. Вони ближчі до тубуліну за своєю будовою, ніж FtsZ.

Кресцентин, гомолог білків проміжних філаментів

Білок був знайдений у клітинах Caulobacter crescentus. Його функцією є надання клітин C. crescentusформи вібріона. У разі відсутності експресії гена кресцентину клітини C. crescentusнабувають форми палички. Цікаво, що клітини подвійних мутантів, кресцентин – і MreB – мають сферичну форму.

MinD та ParA

Ці білки не мають гомологів серед еукаріотів.

MinD відповідає за положення сайту поділу у бактерій та пластид. ParA бере участь у розподілі ДНК по дочірнім клітинам.

Див. також

Примітки

Білки цитоскелета
Мікрофіламенти	Актинін (1, 2, 3, 4) · Arp2/3 complex · actin depolymerizing factors(Cofilin (1, 2) · Дестрін) · Gelsolin · Profilin (1, 2) · Титін
Проміжні філаменти	першого та другого типу(цитокератин, type I, type II) · третього типу(десмін, GFAP, Peripherin, віментин) · четвертого типу(Internexin, Nestin, нейрофіламент, Synemin, Syncoilin) · п'ятого типу(ламін A, B)
Мікротрубочки	Дінеїни · Кінезини · Білки, пов'язані з мікротрубочками (Tau protein, Dynamin) · Tubulins · Stathmin · Tektin
Катеніни	Alpha catenin · Beta catenin · Plakoglobin (gamma catenin) · Delta catenin
інші	APC · Dystrophin (Dystroglycan) · plakin(Desmoplakin, Plectin) · Spectrin (SPTA1, SPTAN1, SPTB, SPTBN1, SPTBN2, SPTBN4, SPTBN5) · Talin (TLN1) · Utrophin · Vinculin

У цій статті не вистачає посилань на джерела інформації.

Саме висловлювання про цитоскелет було вперше запропоновано Кільцова, видатним російським цитологом на початку ХХ століття, який і відкрив їх у 1920р. Елементи цитоскелета зустрічаються у всіх еукаріотичних клітинах, а ось аналоги цих структур є і у прокаріотів. Ступінь вираженості елементів цитоскелета у різних клітинах різна. Наприклад, клітини епідермісу шкіри особливо багаті на проміжні філаменти. У м'язових волокон більше актинових мікрофіламентів, а мікротрубочки більше зустрічаються у відростках нервових клітин, пігментних клітин. Загальними властивостями елементів цитоскелета є те, що це білкові фібрилярні полімери, що не гілкуються, здатні до збільшення площі поверхні і руйнування. Така нестабільність елементів цитоскелету призводить до рухливості клітини. Наприклад, зміни їх форми. Деякі компоненти цитоскелету за участю спеціальних додаткових білків можуть стабілізуватися та утворювати складні фібрилярні ансамблі, граючи роль каркасу. При взаємодії з іншими спеціальними білками, що належать до моторних білків або транслокаторів, компоненти цитоскелета можуть брати участь у різноманітних клітинних рухах.

Цитоскелет поєднує три підсистеми. Вони різняться за складом, ультраструктурою, за функціональними властивостями. Це система мікрофіламентів (актин-міозин), система мікротрубочок (тубулін-дінеїн) та система проміжних філаментів (10-нм філаменти).

Мікрофіламентиутворюють пучки в цитоплазмі рухомих клітин тварин, утворюючи так само шар (під плазмалемою) кортикальний, а в рослинних клітинах і грибах розташовуються в шарах цитоплазми, що рухається. Основним білком мікрофіламент є білок актин. Це комплекс кількох білків. Кожен білок у цьому комплексі кодується своїм геном. Виділяють два види актину – мономерну форму (глобулярну форму) G-актин., що містить молекулу АТФ. При полімеризації G-актину утворюється тонка фібрила товщиною приблизно 8 мкм. Ця структура називається F-актином. Актинові мікрофіламенти полярні за своїми властивостями. Це динамічні структури, які можуть збиратися та розбиратися залежно від співвідношення глобулярного та фібрилярного актину.

Нестійка фібрилярна система у клітинах стабілізується величезною кількістю допоміжних білків, які взаємодіють із F-актином. так, наприклад, білок тропоміозин забезпечує взаємодію кількох ниток актину, надаючи їм жорсткості. Білки філамін та альфа-актинін утворюють поперечні зчіпки між нитками F-актину, що призводить до утворення складної тривимірної мережі. Ця мережа надає гелеподібного стану цитозолю. Інші додаткові білки можуть зв'язувати філаменти пучки. Наприклад, білок фімбрину. Крім того, існують білки, які взаємодіють з кінцями мікрофіламентів і запобігають руйнуванню. Взаємодія F-актину з усіма допоміжними білками регулює агрегатний стан мікрофіламентів, забезпечуючи їхнє пухке або, навпаки, тісне розташування. І забезпечує їхню взаємодію з іншими компонентами.

Особливу роль у взаємодії з актином грає білок міозин. Він не відноситься до допоміжних білків. Він є другим основним компонентом актинової системи.

Міозин – сімейство подібних білків. У всіх цих білків у структурі виділяють головну або моторну частину, яка відповідає за АТФазну активність комплексу. Другий компонент міозинових білків – шийка, пов'язана з кількома регуляторними білками. І третій компонент - хвостова частина, яка специфічна для кожного виду міозину та визначає функцію цього білка.

Весь цей комплекс міозинів поділяють на три типи: міозин I, міозин II та міозин V.

Міозин I. Є мономерною молекулою.

Міозини II та V – димери. Їхня ділянка хвостової частини утворює так звану альфа-надспіральну структуру. 2 молекули міозину II можуть взаємодіяти між собою та утворювати фібрилу.

Міозин I та V беруть участь у взаємодії цитоплазми та мембрани, наприклад, у транспорті везикул. Механізм взаємодії цих білків, основних білків системи мікрофіламентів, починається із взаємодії міозинової головки з актиновим філаментом, що призводить до згинання ділянки молекул міозину та подальшого переміщення.

За кожен цикл міозинова головка переміщається у напрямку позитивного кінця актинового філаменту за рахунок гідролізу однієї молекули АТФ на 5 – 25 нм. Тобто відбувається односпрямоване ковзання філаменту актину щодо молекул міозину. Ця модель отримала назву моделі Хакслі. Теорія ковзних молекул.

Поперечно-смугасті м'язові волокна є збільшеною моделлю мікрофіламенту. Міофібрили є ниткою товщиною 1-2 мкм з темними і світлими ділянками, що чергуються. Одиницею будови міофібрили є саркомірабо ділянка між двома Z-дисками або білками. Функції Z-дисків полягає у зв'язуванні сусідніх структур одна з одною. Самі Z-білки є скоротними структурами.

Розмір саркомерів у розслабленому стані варіює від 1,8 до 2,8 мкм. Уздовж саркомера розташовуються три ділянки протофібрилу. Тонкі, пов'язані з Z-диском, які є нитками актину. І товсті нитки, представлені молекулами міозину. Розташовуються товсті нитки як би в проміжках між нитками актину.

Головки молекул міозину взаємодіють з нитками актину і виникають актин-міозинові комплекси в результаті взаємодії двох самостійних білків активність цих комплексів у багато разів більша за АТФазні активи одного білка міозину.

Скорочення міофібрил відбувається за рахунок зменшення відстані між Z-дисками. Тобто. Довжина саркомера скорочується приблизно на 20 відсотків. Механізм скорочення полягає у кооперативному укорочуванні всіх саркомерів по довжині міофібрили. В основі скорочення лежить переміщення щодо один одного тонких і товстих ниток, при цьому товсті нитки міозину входять у проміжки між нитками актину, зближуючи Z-диска.

Яку функцію виконує система мікрофібрил у складі цитоскелета:

1) Утворення скорочувального апарату клітини, що забезпечує рухливість.

2) Формування скелетних структур, здатних до власного руху за рахунок процесу полімеризації та деполімеризації актину (G-актин та F-актин).

3) Механомеханічне переміщення у процесах ендо- та екзоцитозу та цитотомії (розподіл тіла клітини).

Друга опорно-скоротлива частина цитоскелета - тубулінова система або система мікротрубочок.Ця система мікротрубочок має багато спільного з вже розглянутою актин-міозинової системою. Схожа на неї, по-перше, здатністю до полімеризації та деполімеризації. По-друге, має полярність білкових ниток. По-третє, це багато допоміжних білків.

Основний білок цієї системи – тубулін. Тубулін є гетеродимером. Складається з двох частин – альфа та бета тубуліна. Ці субодиниці при асоціації утворюють власне білок тубулін.

У процесі полімеризації молекули тубуліна поєднуються таким чином, що бета-субодиниця взаємодіє з альфа-субодиницею, а альфа-субодиниця взаємодіє з бета-субодиницею.

Такі молекули вишиковуються одна за одною в довгі нитки протофіламенти.

Одночасно з налагодженням протофіламенту в довжину при полімеризації відбувається налаштовування в ширину. У шаховому порядку. Завширшки максимум до 13 протофіламентів. Поздовжні протофіламенти скручуються в порожнисту трубочку, в якій кожен мономер тубуліна характеризується лінійним розміром 5 нм. Зовнішній діаметр циліндра, що утворився, дорівнює приблизно 25 нм. Ось такі мікротрубочки, які вийшли в результаті полімеризації окремих молекул тубуліна в цитоплазмі, називаються одиночними мікротрубочками. Це динамічні структури. Динамічна нестабільність- Найємніша характеристика трубочки. Вони швидко розбираються та швидко збираються. Цей процес залежить від співвідношення в клітині молекул одиночних і організованих мікротрубочки.

При достатній концентрації білка тубуліна полімеризація відбувається спонтанно і швидкість полімеризації завжди вище одному з кінців мікротрубочки, який і називається позитивним кінцем. При недостатній концентрації тубуліна мікротрубочки розбиратимуться з обох кінців. Розбиранню мікротрубочок сприяє, по-перше, зниження температури, а по-друге, цей процес вимагає присутності іонів кальцію.

Виділяють кілька типів речовин, алколоїдів рослини, які визначають швидкість розбирання чи збирання молекул тубуліна. Найпоширеніший алколоід колхіцин. Ця речовина взаємодіє з окремими молекулами тубуліна і запобігає полімеризації. Середній час життя приблизно дорівнює п'яти хвилинам. Такий стан притаманний інтерфази. Окремі мікротрубочки на кінці, що росте, подовжуються зі швидкістю 4-7 мкм/хвилину, а потім досить швидко вкорочуються. 14-17 мкм/м. У клітинах, що діляться, мікротрубочки збираються в особливу структуру. Організуються в ахроматичне веретено поділу, що забезпечує процеси розподілу генетичного матеріалу між дочірніми клітинами. Час життя цих мікротрубочок у складі ахроматичного веретена всього 15-20 сек. Вважається, що нестабільність мікротрубочок пов'язана із затримкою гідролізу ГТФ. Однак, 20% мікротрубочок залишаються відносно стабільними протягом 20 годин у диференційованих клітинах. Пов'язана ця стабільність із модифікацією тубуліна.

Самі мікротрубочки не є скоротливими, однак вони є обов'язковими компонентами клітинних органел, що рухаються, таких як вії, джгутики, ахроматичне веретено поділу, як мікротрубочки цитоплазми, які обов'язкові для внутрішньоклітинного транспорту, процесів екзоцитозу, ендоцитозу і транспорту всіх видів.

Цитоплазматичні одиночні мікронеми, локалізуючись у гіалоплазмі, виконують дві функції – каркасну (скелетну) та рухову. Скелетна полягає у стабілізації форми клітини. При штучному розчиненні їхня клітина втрачає свою форму і прагне стати кулею. Створюючи внутрішньоклітинні організації, мікротрубочки є чинниками орієнтованого руху внутрішньоклітинних структур.

Рухова роль мікротрубочок полягає в тому, що вони створюють впорядковану векторну систему руху. Позитивні кінці мікротрубочок спрямовані від центру клітини до периферії. А наявність цих позитивних та негативно спрямованих полярних кінців мікротрубочок з динеїнами створюють можливість перенесення в клітині компонентів від периферії до центру.

Мікротрубочки ростуть із центру організації мікротрубочок (ЦОМТ).

У цих центрах мікротрубочки починають своє зростання від спеціальних ділянок та зростання здійснюється полярно. Збільшується позитивний кінці мікротрубочок. Як ЦОМТ в клітинах тварин головним чином бере участь матрикс клітинних центрів або центросоми. Своїми негативними кінцями мікротрубочки звернені до ЦОМТ і в них відбувається заякорювання. Під цим розуміють взаємодію зі спеціальними білками, що обмежують набір мікротрубочок. У клітинах вищих рослин полімеризація мікротрубочок відбувається по периферії клітинного ядра, від якого трубочки розходяться радіально.

У більшості випадків в інтерфазних клітинах тварин організму новоутворення та зростання мікротрубочок походить від спеціальної освіти.

1) Мікротрубочки формують організовані структури входячи до складу вій, центріолей і джгутиків, зумовлюючи рух вій і биття джгутиків.

2) Мікротрубочки організуються в нитки ахроматичного веретена поділу при розподілі клітини.

3) Здійснюють транспорт усередині клітини, переміщуючи мембранні, секреторні та транспортні білки та органоїди.

4) Є цитоскелетом клітини, забезпечуючи утримання форми.

ЛЕКЦІЯ: Клітинний центр (центросома)

Центросоми або клітинний центр було виявлено у 1875 році Флемінгом. У 1876 Бенеденом. Розташовуються у геометричному центрі клітини. Вони характерні для клітин тварин. Їх немає у вищих рослин, нижчих грибів і деяких найпростіших. У клітинний центр входять дрібні щільні тільця центріолі, зазвичай у парі. Пара центріолей – диплосома. У цій парі центріолі орієнтовані перпендикулярно один до одного. Диплосома оточена світлішою цитоплазмою, від якої відходять радіально тонкі фібрили – центросфера.

Основу будови центріолі складають розташовані по колу дев'ять триплетів мікротрубочок. Утворений дев'ятьма триплетами порожнистий циліндр має ширину приблизно 0,15 мкм, а довжину 0,3 – 0,5 мкм. Перша мікротрубочка триплета називається а-мікротрубочка. Вона повна мікротрубочка. Друга та третя мікротрубочки є не повними. Вони містять 11 протофіламентів і впритул примикають один до одного Іншими словами, ділянка, що з'єднує мікротрубочки є загальною.

Кожен триплет розташовується приблизно під кутом 40 градусів до радіусу циліндра. Мікротрубочки складаються з тубуліна. Крім тубуліна до складу центріолі входять додаткові структури, представлені білком дінеїном.

Зазвичай, в інтерфазних клітинах у складі диплосоми виділяють материнську центріоль та дочірню. Дочірня розташовується перпендикулярно до поздовжньої осі материнської центріолі. У центральній частині центріолі розташовується так звана втулка, представлена білком нексином. Нексин формує вирости, які називаються спицями, дев'ять спиць у напрямку кожного триплету. Об'єм, який займає всередині центріолі втулка зі спицями, може займати від 3\4 до 1\5. Поряд з диплосомою від материнської центріолі розташовуються у вигляді аморфного матеріалу вирости, які називаються придатками або сателітами материнської центріолі. Дочірня придатки ніколи не мають.

Систему мікротрубочок центріолей описують формулою 9+0. Навколо центріолей тонковолокнистий матрикс - муфта, в який занурені мікротрубочки. У муфті є супутники (перецентріолярні сателіти). Вони складаються з фібрилярних структур із трикутною ніжкою. Ніжка несе голівку. Контактують із дрібними тільцями. Сателіти - центри, на яких відбувається складання мікротрубочок.

Така морфологія диплосоми не є даною. Усе це дуже пластичною структурою. Будова та активність центросоми кардинально змінюється залежно від періоду клітинного циклу.

Клітинним цикломназивається час від початку утворення клітини до її власного поділу.

Періоди: розподіл (розподіл ядра і розподіл цитоплазми), становить приблизно 1\7 частина клітинного циклу. А решта – період підготовки до поділу (інтерфазу).

Для кожної стадії клітинного циклу характерні свої особливості метаболізму та морфології.

Під час поділу в клітинах знаходиться 2 центросоми. Клітина має 4 центріолі, вони розташовуються на полюсах клітини як 2 диплосом. Материнська центріоля на всіх стадіях мітозу оточена досить широкою зоною, шириною приблизно 0,3 мкм, представленою тонкими фібрилами. Ця зона називається центріолярним фібрилярним гало. Від цього гало радіально відходять мікротрубочки. Важливо, що дочірня центріоль не має ні гало, ні мікротрубочок. І така диплосома виконує функції формування веретена мітотичного апарату. Ахроматичне веретено поділу.

Зона диплосом, центросфера диплосом, звана періцентріолярним матриксом, є центром організації або полімеризації мікротрубочок (ЦОМТ). Це перша форма активності центріолей.

Центріолі – центри полімеризації мікротрубочок. До кінця телофази, коли практично відбувся поділ цитоплазми клітин, хромосоми починають деконденсуватись і утворюються нові дочірні ядра. Відбувається руйнування ахроматичного веретена поділу та трубочки веретена деполімеризуються. Клітинні центри теж змінюють свою структуру, саме материнська і дочірня центриоли втрачають взаємне перпендикулярне розташування і відходять друг від друга. Відстань варіює до 2 мкм. Ці центріолі на початку G1-періоду формують сателіти, від яких радіально відходять мікротрубочки. Центріолі стають місцем формування цитоплазматичних мікротрубочок. У міру зростання мікротрубочок зв'язок з областю центріолей втрачається і мікротрубочки вільно існують у цитоплазмі деякий час. І в клітині відбувається як би конвейєрна зміна та репродукція цитоплазматичних мікротрубочок. Якщо заборонити клітині переходити в наступну фазу, то буде стадія спокою (G0-період).

Перехід клітини в стадію виконання своїх функцій пов'язаний з функціонуванням клітинного центру як структури, що формує вію або виростання плазматичної мембрани заповненої аксонемою. Аксонема – осьова нитка.

Аксонема складається з дев'яти дуплетів мікротрубочок, які відростають із центріолей, і також розташовуються по колу радіально і в кожному дуплеті виділяють повну та неповну мікротрубочку. Крім дуплетів мікротрубочок, для вії характерна наявність двох одиночних центральних мікротрубочок, які оточені додатковим білком нексином у формі осьового або центрального циліндра. (9+2). Центріолі виконують функцію базального тіла.

При настанні періоду S клітинний центр виконує ще одну форму активності, а саме подвоєння числа центріолей. Розмноження центріолей не пов'язане з їх розподілом, а відбувається шляхом утворення зачатку або процентріолі, яка формується на стінці наявної центріолі перпендикулярно до кожної центріолі. Спочатку закладається дев'ять одиночних мікротрубочок, потім вони перетворюються на дев'ять дуплетів і потім у дев'ять триплетів. Таке нарощування називається дуплікація. Завдяки такому зростанню структур спочатку утворюється коротка дочірня центріоль, яка потім доростає до розмірів материнської. У S-періоді, одночасно з дуплікацією, материнська центріоля продовжує утворювати цитоплазматичні мікротрубочки.

Внаслідок процесу дуплікації біля кожної центріолі виростає нова центріоль. Дуплікація центріолей є пусковим механізмом або сигналом реплікації молекули ДНК. Після завершення S-періоду у клітині перебуває вже дві диплосоми.

Після наступає наступний період клітинного циклу. Постсинтетичний період, що прямо передує поділу. У цей час зникають сателіти на материнській диплосомі. Обидві материнські центріолі покриваються фібрилярним гало і починають формувати тепер мітотичні мікротрубочки.

Крім цього, в цитоплазмі відбувається розпад мікротрубочок і клітина прагне набути кулястої форми. Клітини, які здатні до тривалого розмноження, вони повторюють ці події від циклу до циклу. Якщо ж клітина перебуває у стані G 0 періоду, то центріоль братиме участь, по-перше, у процесі полімеризації цитоплазматичних мікротрубочок, а по-друге, утворення апарату руху вій і трубочок.

Віїподіляються на дві групи: кінетоцилії, які характерні для спеціальних епітеліїв або вільно плаваючих клітин та первинні вії.

Вія являє собою тонкий циліндричний виріст у цитоплазмі з постійним діаметром 300 нм. Виріст від основи до верхівки покритий плазмолемою. Усередині виросту розташована структура аксонема, що складається в основному з тубуліна та динеїну.

Нижня проксимальна частина вії занурена в цитоплазму і називається базальне тільце. Діаметри аксонеми та базального тільця однакові. Аксонема має дев'ять дуплетів, що утворюють зовнішню стінку циліндра аксонеми. Дуплети мікротрубочок злегка повернені під кутом приблизно 10 градусів по відношенню до радіусу аксонеми. У дуплетах мікротрубочок так само розрізняють повну або А-мікротрубочку, що складається з 13 протофіламентів і В-мікротрубочку, неповну, вона має 11 протофіламентів. А-мікротрубочка несе на собі вирости, які спрямовані до В-мікротрубочки з сусіднього дуплета. Формують ці ручки додатковий білок дінеїну. Денеїн представлений великими білковими комплексами, що складаються з 9 - 12 поліпептидних ланцюгів, що містять 2 - 3 глобулярні головки, пов'язані разом більш гнучкими лінійними ділянками. Кожна головка динеїну має активний центр взаємодії з молекулою АТФ. Від А-мікротрубочок до центру центрального циліндра відходять радіальні допоміжні білки, які формують спиці, що відходять від центрального циліндра.

Базальне тільце вії має таку ж будову, як і центріоль. Є ручки, втулка та спиці, розташовані в нижній частині базального тільця. На ділянці базального тільця, що примикає до плазмолеми, є дев'ять придатків, що йдуть від кожного триплету до плазматичної мембрани і зв'язують його з клітинною тканиною. Тому базальне тільце та вія структурно пов'язані один з одним і становлять єдине ціле. А-і В-мікротрубочки в триплетах базального тільця, продовжуються в А-і В-мікротрубочках у дуплетах аксонем. А ось внутрішні частини відмінні один від одного і часто в зоні переходу базального тільця в війку спостерігають аморфну поперечну пластинку, від якої починаються в область аксонеми зростання центральних мікротрубочок. Вії не скорочуються. Вони згинаються чи б'ються. У цьому русі дінеїн є мото- або руховим білком. При асоціації динеїну із субодиницями тубуліна відбувається поздовжнє ковзання дуплетів один щодо іншого. Відбувається переміщення головок мікротрубочок від позитивного кінця до негативного кільця і сусідній дуплет зсувається до верхівки вії. Дуплети мікротрубочок пов'язані один з одним допоміжними білками з центральною парою мікротрубочок. Таке кооперативне зміщення дуплетів у бік верхівки призводить не до подовження вії, а до її вигину. Процес є енергозалежним.

Багато бактерій здатні до руху за допомогою інших органел. Це бактеріальний джгутик або флагела. Джгутики бактерій принципово хороші. Вони мають складну будову. Складаються з трьох основних частин: зовнішньої довгої волокнистої нитки власне джгутика, гачочка та базального тільця. Жгутикова нитка побудована з білка флагеліну. Молекулярна маса його від 40 до 60 тис. глобулярні субодиниці флагеліну полімеризуються в спірально закручені нитки так, що утворюється структура. Діаметр 12 – 25 нм. Порожня всередині. Білки флагеліну не здатні до руху. Вони можуть спонтанно полімеризуватись у спіральні нитки з певним кроком спіралі.

Поблизу клітинної поверхні бактерій флагела переходить до ширшої ділянки, яка називається гачок.

Довжина гачка близько 45 нм. Він складається з інших білків.

Бактеріальне базальне тільце складається із стрижня пов'язаного з гачком та чотирьох кілець «дисків». Одне кільце занурене в ліпосахаридну мембрану, інше – у шар муреїну. Інші занурені у білковий комплекс. У еукаріотів джгутики рухаються за рахунок поздовжнього руху дуплетів. У бактерій рух джгутиків відбувається за рахунок обертання базального тільця навколо своєї осі у площині плазматичної мембрани. Рух джгутиків залежить від АТФ.

Третя складова частина – 10-нм проміжні філаменти. Вони будуються із фібрилярних мономерів. Основна конструкція проміжних філаментів нагадує канат, що має фіксовану товщину.

Локалізація проміжних філаментів суворо центрована у клітині. Вони розташовуються в навколоядерній зоні і пучках фібрил, що відходять до периферії клітин.

Трапляються проміжні філаменти у всіх типах клітин тварин, але особливо багато в тих клітинах, які схильні до механічних впливів. Наприклад, епідерміс, м'язи, нервові відростки. У клітинах рослин немає проміжних філаментів.

До складу філаментів входить велика група ізомерних білків, які поділяються на чотири групи:

1) Кератинові волокна. Вони здатні до полімеризації. Складаються із двох підтипів. Поділяються на кислі та нейтральні.

2) Віментин, Віментинові волокна, які характерні для мезенхімних тканин. Десмін. Характерний для м'язової тканини, причому, і гладкої та поперечно-смугастої. Гліальний білок – оболонка навколо нейронів.

3) Нейрофіламенти. Аксони нервових клітин.

4) Білки ламіни. Вони не розташовуються у субмембранному шарі клітини, але останні дані показали, що за будовою та властивостями ламіну є проміжними філаментами.

Для всіх проміжних білків характерна подібна амінокислотна послідовність, представлена 130 залишками амінокислот в центральній частині фібрили, мають спіральну будову - альфа-спіраль (однакова у всіх).

Кільцеві ділянки характеризуються різною амінокислотною поверхнею, різною довжиною, не представлені спіраллю.

Наявність центральних доменів дозволяє утворити подвійну спіраль – димер довжиною близько 48 нм. Димери асоціюють пліч-о-пліч. Утворюють короткий проторфіламент, в якому буде вже 4 початкові молекули і називається він тетрамер. Товщина близько 3 нм. Протофіламенти ще раз визначаються попарно і утворюються довгі тонкі фібрили з восьми поздовжніх протофіламентів (октамер, діаметр 10нм). У цьому вся особливість полімеризації проміжних філаментів.

Білки ядерної ламини, вони полімеризуються інакше. Вони утворюють димери з головками на одному кінці, вони, поліризуючись по 2, формують пухкі сітчасті прямокутні грати. Такі грати пов'язані з димерів, здатні до реакції фосфорилювання, що призводить до розпаду пухких прямокутних решіток. Цитоплазматичні проміжні філаменти відносяться до найстабільніших і довготривалих елементів цитоскелета. Це і є істинно-опорна система.

Цікаво, що розташування проміжних філаментів дублює розташування мікротрубочок. При руйнуванні мікротрубочок спостерігається цікаве явище, яке називається колапс проміжних філаментів. Вони збираються у щільні пучки довкола ядра.

Функції проміжних філаментів:

1) Структурна, протидіє силам розтягування;

2) Інтеграція трьох систем клітини: поверхневого апарату, цитозолю та ядра.

Підсумок теми.У складі цитоскелета можемо виділити такі елементи цитоскелета: тільки каркасні (проміжні філаменти) та опорно-рухові (актин-міозин, тубулін-дінеїн). В опорно-рухових елементах існують 2 різні способи руху:

1) Заснований на здатності основного білка мікрофіламентів актину та основного білка мікротрубочок тубуліна до полімеризації та деполімеризації, що призводить при зв'язку цих білків з плазматичною мембраною до її морфологічних змін у вигляді утворення псевдоподій, з метою переміщення клітин на поверхню субстрату.

2) При другому способі пересування фібрили актина або тубуліна є напрямними структурами, якими переміщаються спеціальні рухливі білки – мотори. Вони взаємодіють із мембранними чи фібрилярними компонентами клітини, викликаючи її переміщення.

Цитоскелет виконує три основні функції.

1. Служить клітині механічним каркасом, який надає клітині типової форми і забезпечує зв'язок між мембранною і органелами. Каркас є динамічною структурою, яка постійно оновлюється в міру зміни зовнішніх умов і стану клітини.

2. Діє як "мотор" для клітинного руху. Двигуни (скоротливі) білки містяться у м'язових клітинах, а й у інших тканинах. Компоненти цитоскелета визначають напрямок та координують рух, розподіл, зміну форми клітин у процесі росту, переміщення органел, рух цитоплазми.

3. Служить як «рейки» для транспорту органел та інших великих комплексів усередині клітини.

Мікрофіламенти та проміжні волокна.

Мікрофіламенти, побудовані з F-актину, пронизують мікроворсинки, утворюючи вузли. Ці мікроволокна утримуються разом з допомогою актинзв'язуючих білків, найбільш важливими з яких є фімбрин та віллін. Кальмодулін та міозиноподібна АТФ – аза з'єднують крайні мікроволокна з плазматичною мембраною. .

Клітина може змінювати набір білків цитоскелета, що синтезуються, залежно від умов, але процес цей повільний. Конструкція цитоскелета здатна швидко змінюватись навіть без синтезу нових молекул, за рахунок полімеризації та деполімеризації ниток. У клітині постійно йде обмін між нитками і розчином білків-мономерів у цитоплазмі. У багатьох клітинах приблизно половина молекул актину та тубуліна знаходиться у вигляді мономерів у цитоплазмі і половина входить до складу ниток мікрофіламентів. Клітина регулює стабільність ниток цитоскелета, приєднуючи до них спеціальні білки, що змінюють швидкість полімеризації. Загальний принцип функціонування цитоскелету - динамічна нестабільність. Наприклад, форму еритроцита у вигляді двояковогнутого диска підтримує примембранний цитоскелет з волокон, утворених спектрином білком. Спектрин пов'язаний з білком анкерином (anchor – якір), який з'єднується з білком цитоплазматичної мембрани, відповідальним за транспортування аніонів (Cl - , HCO - 3). Дефекти білків спектрину та анкірину викликають незвичайну форму еритроцитів. Такі еритроцити дуже швидко руйнуються у селезінці. Хвороби, які викликаються такими порушеннями, називають спадковим сфероцитозом або спадковим еліптоцитозом.

Мал. Цитоскелет еукаріотів. Актинові мікрофіламенти пофарбовані в червоний, мікротрубочки - зелений, ядра клітин - блакитний колір.

Кератинові проміжні філаменти у клітині.

Таким чином, еукаріотичні клітини мають своєрідний каркас, який з одного боку надає їм певну форму, а з іншого допускає можливість її зміни, дозволяючи клітинам рухатися і переміщати свої органели з однієї частини клітини в іншу. Крім основних компонентів цитоскелета, важливу роль у його організації та функціональній інтеграції відіграють допоміжні білки. Ці білки відповідають за прикріплення органел до цитоскелета, забезпечення спрямованого руху органел, координацію функцій цитоскелета.

Порушення цитоскелету.Цитоскелет не є пасивною клітинною структурою, що забезпечує лише клітинну морфологію. Доведено роль цитоскелету у руховій функції клітин, у структурі плазматичної мембрани і, що дуже важливо, у рецепторній функції клітин. Зазначено, що зміни цитоскелету порушують процес вивільнення активної речовини (гормону, медіатора тощо), а також змінюють рецепторну функцію клітин-мішеней. В результаті порушується рецепція клітинами (зокрема нервовими) різних стимулюючих речовин. Крім того, відзначається порушення рухової активності клітин (наприклад, бета-клітин підшлункової залози), внаслідок чого виникає недостатність інсуліну. Тому прояви діабету досить постійні при хромосомних синдромах (Тернер, Клайнфельтер, Дауна і т.п.). Іншим прикладом захворювань із порушенням цитоскелета є м'язова дистрофія Дюшенна та м'язова дистрофія Беккера. Обидві форми є результатом мутацій гена, що кодує дистрофін білок. Дистрофін, своєю чергою, входить до складу цитоскелета. У результаті біопсії м'язів виявляють характерні зміни – переродження м'язів і некроз волокон.

Органели, що містять триплети мікротрубочок

Центріолі. Центріоль має циліндричну форму, діаметр 150 нм та довжину 500 нм; стінка утворена 9 триплетами (триплетний - що складається з трьох) мікротрубочок. Центріоль – центр організації мітотичного веретена – бере участь у розподілі клітини. У ході фази S клітинного циклу центріолі подвоюються. Нова центріоль, що утворилася, розташована під прямим кутом до початкової центріолі. При мітозі пари центріолей, кожна з яких складається з первісної та новоутвореної, розходяться до полюсів клітини та беруть участь в утворенні мітотичного веретена.

Базальне тільцескладається з 9 триплетів мікротрубочок, розташованих на підставі вії або джгутика; служить матрицею при організації аксонеми.

Аксонемаскладається з 9 периферичних пар мікротрубочок і двох розташованих центрально одиночних мікротрубочок. У кожній периферичній парі мікротрубочок розрізняють субфібрили А і субфібрили В. З субфібрили А пов'язані так звані зовнішні і внутрішні ручки. До їх складу входить білок дінеїн, що має здатність розщеплювати АТФ. Аксонема – основний структурний елемент вії та джгутика.

Вія- Виріст клітини довжиною 5-10мкм і товщиною 0,2 мкм, що містить аксонему. Вії присутні в епітеліальних клітинах повітропровідних та статевих шляхів; переміщають слиз з сторонніми частинками та залишками відмерлих клітин та створюють струм рідини біля клітинної поверхні. Під впливом тютюнового диму вії повітроносних шляхів руйнуються, що сприяє затримці секрету в бронхах.

Мал. Схема поперечного перерізу вії. (З кн. Б. Албертс та ін. «Молекулярна біологія клітини», том 3.)

Схема будови еукаріотичної епітеліальної клітини

Малюнок В.П. Андрєєва

Внутрішньоклітинний простір усередині клітини –це зона цитозолю неструктурованого мембранами внутрішньоклітинного вмісту. Цитозоль є рідкою частиною цитоплазми та становить близько половини об'єму клітини. Тут синтезуються білки, частина яких збирається на полісомах і залишається у цитозолі. Цитозоль безпосередньо повідомляється через великі ядерні пори із вмістом ядра. У ядрі йдуть процеси транскрипції РНК з ДНК, причому синтезуються як нормальні клітинні, і вірусні при вірусних інфекціях клітин. РНК з ядра транспортується для синтезу білка в цитозоль полірибосоми. Синтезовані білки під контролем шаперонов(«каталізаторів» прийняття поліпептидним ланцюгом біологічно значущої конформації) направляються до спеціальних ділянок ендоплазматичного ретикулуму. Зайві, зіпсовані, а також вірусні білки розщеплюються у цитозолі так званими протеасомами. «Протеасоми»являють собою мультипротеазні комплекси, що складаються з 28 субодиниць. Протеасоми розщеплюють вірусні білки до пептидів-антигенів. Пептиди-антигени, що утворилися, вступають у зв'язок з молекулами головного комплексу гістосумісності (ГКГ – I), і направляються для експресії на клітинну мембрану. Комплекси антиген - ГКГ-I, розташовані на клітинній мембрані, впізнаються СД8 + Т-лімфоцитами, які при цьому активуються та забезпечують противірусний захист, а також захист від цитозольних внутрішньоклітинних інфекцій.

Позаклітинний простір усередині клітинице простір (зона, компартмент) пов'язане із зовнішнім позаклітинним середовищем і обмежене мембранами структур і везикул, що включає апарат Гольджі, ендоплазматичний ретикулум, лізосоми, ендосоми, фагосоми і фаголізосоми. Особливого значення ця зона має у структурі антигенпредставляющих клітин, яких ставляться макрофаги і дендритные клітини (варіант лімфоцитів). На рибосомах ендоплазматичної мережі цих клітин синтезуються ланцюги молекул головного комплексу гістосумісності (ГКГ-ІІІ). Конформація цих молекул відбудеться лише в тому випадку, якщо вони з'єднаються з пептидами, що утворюються в результаті протеолізу (розщеплення) білків – антигенів, захоплених клітиною у вигляді ендоцитозу або фагоцитозу. Це відбувається тоді, коли фаголізосоми зливаються з везикулами, що містять несконформовані молекули ГКГ-ІІ. За участю пептиду молекула ГКГ-II приймає правильну конформацію, просувається до мембрани та експресується на ній. Комплекси антигенів-пептидів з молекулами ГКГ-II розпізнають СД4+Т – лімфоцити, які відіграють головну роль у захисних реакціях від позаклітинних інфекцій.

Концепція сучасної цитології

p align="justify"> Для різних клітинних типів у різних організмів характерні універсальні процеси. Це передача сигналів усередині клітини, регулювання клітинного циклу, апоптоз, тепловий шок, деградація внутрішньоклітинних білків.

Апоптоз –біологічний механізм загибелі клітини за тим чи іншим сигналом ззовні або зсередини, який активує всередині клітини певні системи ферментів, що забезпечують пошкодження мітохондрій, фрагментацію ДНК і потім фрагментацію ядра і клітини цитоплазми. В результаті клітина розпадається на оточені мембраною апоптозні тільця, які можуть фагоцитуватися сусідніми епітеліальними клітинами та макрофагами. Вміст клітини, що гине, не потрапляє в позаклітинне середовище. У тканині не розвивається запалення. Життя багатоклітинних організмів неможливе без запрограмованої клітинної загибелі, яка регулює розвиток, тканинний гомеостаз, клітинну відповідь на пошкодження ДНК та старіння.

Тепловий шок

Тепловий шок може викликатися не тільки надто високою, а й надто низькою температурою, отрутами та безліччю інших впливів, наприклад, збоєм циклу добової активності. Під впливом цих факторів у клітині з'являються білки з «неправильною» третинною структурою. Багато білків теплового шоку таки допомагають переводити в розчин і знову згортати денатуровані або неправильно згорнуті білки.

Реакція теплового шоку супроводжується припиненням синтезу звичайних клітини білків і прискореним синтезом різних захисних білків. Ці білки захищають від пошкоджень ДНК, матричні РНК, попередники рибосом та інші важливі для клітини структури. Реакція теплового шоку надзвичайно давня та консервативна. Деякі білки теплового шоку виявляють гомологію у бактерій та людини.

До N-кінця пошкоджених, зношених, недобудованих та функціонально неактивних білків приєднуються молекули білка-убіквітину, роблячи їх мішенню для ферментів класу протеаз. Асоційований з убіквітіном білок руйнується в спеціальних мультикомпонентних комплексах, які називаються протеасомами. Убіквітін – приклад білка теплового шоку, що функціонує в клітині та в нормальних умовах. У деяких клітинах синтезується до 30% аномальних білків. За відкриття ролі убіквітину в деградації білків було присуджено у 2004 році Нобелівську премію з хімії.

Шаперони(Від англ. букв. - Літня жінка, що супроводжує молоду дівчину на балах) - сімейство спеціалізованих внутрішньоклітинних білків, що забезпечують швидке і правильне згортання (фолдинг) новостворених синтезованих молекул білка.

Крім цього, відомі й інші білки шаперони. Наприклад, шаперон HSP 70. Його синтез активується при багатьох стресах, зокрема при тепловому шоку (звідси назва Heart shook protein 70 – білок теплового шоку). Цифра 70 означає молекулярну масу в кілодальтонах. Основна функція цього білка – запобігання денатурації інших білків при підвищенні температури. Шаперони – одні з найважливіших білків всіх живих істот. Вони виникли на ранніх стадіях еволюції, можливо ще до поділу організмів на прокаріоти та еукаріоти

Передача зовнішнього сигналу до клітини

Клітини не можуть самі ухвалити рішення про те, що потрібно організму. Вони повинні отримати сигнал ззовні і лише після цього внутрішньоклітинна регуляція включиться у підтримку необхідних процесів. Відомі біохіміки Вільям Елліот та Дафна Елліот наводять аналогію з мореплаванням. «Кожен корабель є організаційною одиницею «клітку», де підтримується порядок і дисципліна, упорядковано працюють усі механізми тощо. Разом з тим, цілі та маршрути плавання для кораблів визначаються зовнішніми сигналами (гормонами) вищого керівництва (ендокринні залози та мозок).

Клітина зазвичай приймає сигнал про стан справ навколо неї за допомогою рецепторів. Н.М. Мушкамбаров та С.Л. Ковалів виділяють кілька механізмів дії сигнальних речовин.

1) Речовина взаємодіє з рецептором плазмолеми, що індукує передачу сигналу всередину клітини і при цьому відбувається хімічна модифікація(Фосфорилювання, дефосфорилювання) певних білків. (Фосфорильна група має сильний негативний заряд, що сприяє зміні конформації білкової молекули).

2) Речовина взаємодіє з рецептором плазмолеми, який є одночасно і іонним каналом, що відкривається при зв'язуванні регулятора.

3) Позаклітинний регулятор проникає всередину клітини мішені, зв'язується з цитоплазматичним або ядерним білком-рецептором і, виступаючи після цього як транскрипційнийфактор впливає на експресію певних генів. Так діють гормони стероїдної природи (наприклад, чоловічі та жіночі статеві гормони).

Як сигнальні молекули іноді виступають простагландини і NO (оксид азоту). Вони проникають у клітину-мішень та впливають на активність регуляторних ферментів. Кінцевий результат – модифікація певних білків.

Найчастіше використовується механізм першого типу. У цьому конкретні методи його реалізації дуже різноманітні.

Передача сигналів усередині клітини

Водорозчинні сигнальні молекули, у тому числі відомі нейромедіатори, пептидні гормони та фактори росту, приєднуються до специфічних білкових рецепторів на поверхні клітин-мішеней. Поверхневі рецептори пов'язують сигнальну молекулу (ліганд), виявляючи велику спорідненість до неї, і ця позаклітинна подія породжує внутрішньоклітинний сигнал, що змінює поведінку клітини.

Рецептори є інтегральними мембранними білками.

Існує безліч сигнальних шляхів, що починаються від мембранного рецептора.

(Зміна мембранних рецепторів супроводжується виникненням різних хвороб. Так, наприклад, дефект в рецепторі чоловічого статевого гормону тестостерону призводить до того, що особини з чоловічим генотипом (2А+ХУ) виглядають як самки; по жіночому шляху Мутантні самці мають нормальні сім'яники, які виробляють тестостерон, але тканини цих самців не реагують на гормон через дефектність відповідних рецепторів. черевної порожнини. синдром (тестикулярний фемінізації або сидром Морріса) зустрічається у мишей, щурів, великої рогатої худоби, а також у людини. Хоча змінено тільки ген, що кодує рецептор тестостерону, торкнутися виявляються всі різноманітні типи клітин, які в нормі реагують на цей гормон. Таким чином, один зовнішній сигнал може включати різні набори генів клітин різних типів.

Переважна більшість поверхневих рецепторів для гідрофільних сигнальних молекул, зв'язавши ліганд на зовнішній стороні мембрани, зазнає конформаційної зміни. Ця зміна створює внутрішньоклітинний сигнал,змінює поведінку клітини-мішені. Внутрішньоклітинні сигнальні молекули часто називають другим посередниками(Месенджера, англ. Messenger - посильний), вважаючи «першим посередником» позаклітинний ліганд. До вторинних (внутрішньоклітинних) посередників відносять циклічний аденозинмонофосфат (цАМФ), циклічний гуанозин 3,5 - монофосфат (цГМФ), катіони кальцію, інозит-1,4,5-трифосфат, діацилгліцерин. Крім цього, відомі сигнальні шляхи опосередковані білками, ліпідами, у тому числі вільними жирними кислотами, оксидом азоту (NO), а також шляхи, що не містять вторинного посередника. Прикладом останнього варіанту є вплив γ-інтерферону на транскрипцію певних генів з антивірусною спрямованістю. Внутрішньоклітинні сигнальні шляхи регулювання клітинної активності дуже складні, до кінця не вивчені і багато відкриття ще попереду. Досить сказати, що внутрішньоклітинний сигнальний шлях за участю інсуліну, незважаючи на багаторічні дослідження, ще не розшифровано.

Усіх білків цитоскелета еукаріотів. Цитоскелет - постійна структура, до функцій якої входить підтримка та адаптація форми клітини до зовнішніх впливів, екзо- та ендоцитоз, забезпечення руху клітини як цілого, активний внутрішньоклітинний транспорт і клітинний поділ.

Кератинові проміжні філаменти у клітині.

Цитоскелет еукаріотів

Актинові філаменти (мікрофіламенти)

Близько 7 нм в діаметрі, мікрофіламенти являють собою два ланцюжки з мономерів актину, закручені спіраллю. В основному вони сконцентровані у зовнішньої мембрани клітини, тому що відповідають за форму клітини та здатні утворювати виступи на поверхні клітини (ламеллоподії та мікроворсинки). Також вони беруть участь у міжклітинній взаємодії (утворенні адгезивних контактів), передачі сигналів і разом з міозином - у м'язовому скороченні. За допомогою цитоплазматичних міозинів мікрофіламентами може здійснюватися везикулярний транспорт.

Проміжні філаменти

Цитоскелет прокаріот

Довгий час вважалося, що цитоскелет мають тільки еукаріоти. Однак із виходом у 2001 році статті Jones та співавт. (PMID 11290328), що описує роль бактеріальних гомологів актину в клітинах Bacillus subtilis, розпочався період активного вивчення елементів бактеріального цитоскелета На цей час знайдено бактеріальні гомологи всіх трьох типів елементів цитоскелета еукаріот-тубуліна, актину та проміжних філаментів. Також було встановлено, що, як мінімум, одна група білків бактеріального цитоскелета, MinD/ParA, не має еукаріотичних аналогів.