Білки та їх функції. План-конспект уроку "Білки"

1. Введення

На попередньому уроці, ми з вами розглянулися амі-но-кис-ло-ти, будова ня білків; по-ка-за-ли рівні ні ор-га-ні-за-ції біл-ко-вої мо-ле-ку-ли. Білки мають пер-вичну, вторинну, третичну і четверту структуру.

На цьому уроці ми з вами розберемо клас-сі-фі-ка-цію біл-ківза формою мо-ле-ку-ли, а також оха-рак-те-ри-зу-єм деякі-ті-рі функції білків.

2. Класифікація білків

За формою молекули білки поділяються на фіб-рил-ляр-нібілки, або во-лок-ні-сті; гло-бу-ляр-нібілки (Рис. 1), тобто біл-кова мо-ле-ку-ла має форму гло-бу-ли (кулі); і про-мі-жу-точ-нібілки, тобто білки фібр-ляр-ної форми, але при цьому розчини у воді.

Мал. 1. Схе-ма-ти-че-ське вина-ра-же-ня тре-тич-ної і чет-вер-тич-ної струк-ту-ри біл-ків

Фіб-рил-ляр-ні білки.

Найбільш важлива для них вторинна структура. Тре-тіч-на струк-ту-ра склад-ча-та. Об-ла-да-ють ви-со-кою ме-ха-ні-че-ською міцністю, нерас-тво-ри-ми у воді.

Фіб-рил-ляр-ные білки являють собою довжин-ні парал-лель-ные по-ли-пеп-тид-ные ланцюга, скреп-лён-ные друг з одним по-пе -реч-ни-ми зшив-ка-ми, об-разу-ють довжин-ні во-лок-на, або сло-і-сті струк-ту-ри (Рис. 2).

Як пра-ві-ло, фіб-рил-ляр-ні білки ви-пов-ня-ють в ор-га-низ-мі струк-тур-ні функці-ції.

Мал. 2. Фіб-рил-ляр-ні білки

Гло-бу-ляр-ні білки.

Це по-лі-пеп-тид-ні ланцюги, згорнуті вкомпакт-ні гло-бу-ли. У від-чі-чі від фіб-рил-ляр-них біл-ків, вони рас-тво-ри-ми, легко об-ра-зу-ють кол-ло-ід-ні сус-пен-зії, ви- пов-ня-ють різн-лич-ні функції в клітині (Рис. 3).

Мал. 3. При-ме-ри гло-бу-ляр-них біл-ків

Про-мі-жу-точ-ні білкимають фіб-рил-ляр-ну форму, але розчини-ми у воді.

3. Функції білків

Білки ви-пов-ня-ють цілий ряд функцій, як в клітині, так і в організмі. Функція опре-де-ля-є-ся струк-ту-рою і формою біл-ко-вої мо-ле-ку-ли.

4. Структурна функція білків

У першу чергу цю функцію ви-повнюють білки, які входять до складу біоло-гічних мембран.

Крім цього до струк-турних білків від-но-сят-ся білки між-клі-точ-но-го мат-рик-са, такі як кол-ла-гені ре-ті-ку-лін. Одним з основних ком-по-нен-тов зв'язок яв-ля-є-ся ела-стін, шкіри - кол-ла-ген. Кол-ла-гентакож входить до складу кісток, сухолів, хряща (Рис. 4).

Во-ло-си і нігті в ос-нов-ном со-сто-ят з дуже міцного білка - ке-ра-ти-на. До речі ке-ра-тін, яв-ля-ється ще ком-по-нен-том пір'їв.

Мал. 4. Структурні білки

5. Скорочувальні білки

Деякі кліт-ки ор-га-низ-ма спо-соб-ни со-кра-щати-ся і пе-ре-ме-ща-ся, бла-го-да-ря на-ли-чию со-кра-ти-тель-них біл-ків. До со-кра-ти-тель-них біл-ків від-но-сят-ся актині міо-зін, ко-то-рі ви-зи-ва-ють со-кра-ще-ня м'язів і со-кра-ще-ня м'язової тканини (Рис. 5).

Мал. 5. Со-кра-ти-тель-ні білки актин і міо-зін

Іншим біл-ком, обес-пе-чи-ва-ю-щим пе-ре-ме-ще-ня клітин, яв-ля-є-ся ту-бу-лін, що входить до складу мік-ро-тру-бо-чек (основ-них ком-по-нен-тов рес-ні-чек і джгу-ти-ків кліт-ки) (Мал. 6). Як і попередні білки, вони мають фібр-ляр-ну струк-туру.

Мал. 6. Білок ту-бу-лін, обес-пе-чи-ва-ю-ший дві-же-ня ком-по-нен-тов кліт-ки

6. Транспортні білки

Ряд біл-ків ви-пов-ня-є функці-ції пе-ре-но-са речовин з одного-го ком-парт-мента кліт-ки в іншій або між ор-га- на-ми це-ло-го ор-га-низ-ма. Наприклад, ге-мо-гло-бінпе-ре-но-сит кис-ло-рід від легких до тканин, і уг-ле-кис-лий газ від тканин у лег-кі. Ці білки мають гло-бу-ляр-ну струк-ту-ру (див. відео).

У крові є спе-ці-аль-ні транс-порт-ні білки - аль-бу-мі-ни, ко-то-рие пе-ре-но-сят раз-лич-ные ве-ще-ства. Си-во-ро-точ-ний аль-бу-мін крові пе-ре-но-сит як біо-ло-гі-че-ські ак-тив-ні речовини, так і жир-ні кис- ло-ти, і лі-пі-ди.

Біл-кі-пе-ре-нос-чі-киосу-ществ-ля-ють пе-ре-нос речовин через клітинні-ті мем-бра-ни (див. відео).

7. Захисні білки. Фактори імунітету та токсини.

Спе-ци-фі-че-ські білки ви-пов-ня-ють так на-зи-ва-е-му захисну функцію, вони предо-хра-ня-ють наш ор-га-нізм від втор-же-ня чу-же-рід-них ор-га-низ-мов чи чу-же-рід-них біл-ків і від різн-лич-них по-вре-жде-ний. До таких захисних білків відносяться ан-ті-те-ла. Тобто, вони ви-ра-ба-ти-ва-ють-ся у відповідь на чу-же-рід-ні воз-дії. Вони вза-і-мо-ді-ству-ють з мік-ро-ор-га-низ-ма-ми, по-пав-ши-ми в кров, і їх інак-ти-ві-ру-ють.

Інші білки - ін-тер-фе-ро-ни, вони спе-ци-фі-че-ськи зв'я-ва-ють-ся з ві-ру-са-ми, інак-ти-ві-ру-ють їх і не дають мож-ність вос-со -здати їм свою струк-ту-ру, тобто раз-мно-жить-ся всередині ор-га-низ-ма че-ло-ве-ка.

Фіб-рі-но-гені тром-бінпредо-хра-ня-ють ор-га-нізм від кро-во-по-те-рі, утворюючи тромб. Фіб-рі-но-геняв-ля-ет-ся при-ме-ром білка про-ме-жу-точ-но-го типу, оскільки він має фіб-рил-ляр-ну струк-ту-ру, але при цьому рас -творимо у воді (Рис. 7).

Мал. 7. Нитки фіб-ри-на тром-ба, опле-та-ю-щі ерит-ро-ці-ти, під мік-ро-ско-пом

Багато живих істот для забезпечення за-щи-ти ви-де-ля-ють білки - ток-сі-ни, ко-то-рие в біль-шин-стві слу-ча-їв пред-став-ля-ють найсильніші отрути. Ток-сі-че-ські білки пред-став-ле-ни ток-си-на-ми отрут змій, скор-пі-о-нів, бджіл. Вони ха-рак-те-ри-зу-ють-ся до-волі низ-кою для біл-ків мо-ле-ку-ляр-ною мас-сою. Ток-си-ни рослин і мік-ро-ор-га-низ-мов більш раз-но-об-раз-ни формою і мо-ле-ку-ляр-ной масі. Найбільш розповсюджені з ток-си-нів мік-ро-ор-га-низ-мов - це диф-терій-нийі хо-лер-ний ток-син.

Деякі ор-га-низ-ми спо-соб-ни ви-ра-ба-ти-вати ан-ті-ток-сі-ни, які по-дав-ля-ють дію ток-сі-че-ських речовин.

8. Регуляторна функція білків. Гормони

В ор-га-низ-мі че-ло-ве-ка сущ-ще-ству-є ряд біл-ків, ко-то-рі ви-пов-ня-ють ре-гу-ля-тор-ну функ- цію. До них відносяться різні гор-мо-нибіл-ко-во-пеп-тид-ної при-ро-ди. Одним з таких гор-мо-нів яв-ля-є-ся ін-су-лін. Він ви-ра-ба-ти-ва-є-ся під-же-лу-доч-ною же-ле-зою і ре-гу-лі-ру-є рівень глю-ко-зи в крові.

Крім цього до таких гор-мо-нам від-но-си-ся каль-ці-то-нін, ко-то-рий ре-гу-лі-ру-є рівень каль-ція в крові кісткової тканини, а також так на-зи-ва-е-мий со-ма-то-троп-ний гор-мон, або со-ма-то-тро-пін, ко-то-рий впливає на зріст і розвиток че-ло-ве-ка.

9. Запасні білки

Білки можуть бути за-пас-ни-ми пі-та-тель-ни-ми ве-ще-ства-ми. Наприклад, аль-бу-мінку-ри-но-го яйця, ка-зе-інМоло-ка. У се-ме-нах багатьох рослин, білки також можуть виконувати за-па-са-ю-щую функцію.

10. Енергетична функція білків

Білки можуть ви-пов-няти в клітині або ор-га-низ-ме енер-ге-ти-че-ську функцію, по-скільки при роз-щеп-лі-ні од-но-го грам-ма біл-ків об-ра-зу-є-ся 17,6 кДж енер-гії. З цією метою білки ис-поль-зу-ют-ся у ис-клю-чи-тель-них слу-ча-ях - у ка-че-стве ис-точ-ни-ка енер-гии обыч-но ис- поль-зу-ет-ся або уг-ле-во-ди, або лі-пі-ди.

Таким чином, ми почали роздивлятися різні функції білків, а на сл-ду-ющем за-ня-тіі про-су- дім біл-ки-фер-мен-ти.

На-сто-я-ща го-лу-бая кров

У живих ор-га-низ-мах мідь була об-на-ру-же-на в 1808 французьким хі-мі-ком Луї Во-к-ле-ном. Він яв-ля-ється ос-но-во-по-лож-ні-ком хі-мі-че-ського ана-лі-за.

Ге-мо-ці-а-нін, мідь-со-дер-жа-ний білок каль-ма-рів, равликів, раків і па-у-ків. Так само як і ге-мо-гло-бінпо-зво-ноч-них, він пе-ре-но-сит кис-ло-рід, при цьому кров окра-ши-ва-є-ся в го-лу-бій колір, і на-блю-да-є -ся флу-о-рес-цен-ція. З оки-сью уг-ле-ро-да ге-мо-ці-а-нін, так само як і ге-мо-гло-бін, вза-і-мо-дей-ству-ет об-ра-ти- мо, утворюючи без-кольорове з'єднання.

Спо-соб-ність до пе-ре-но-су кис-ло-ро-да у ге-мо-ці-а-ні-на зна-чи-но нижче, по порівнянню-ню з ге- мо-гло-бі-ном. По-это-му у вис-ших по-зво-ноч-ных жи-вот-ных у крові на-блю-да-ет-ся ге-мо-гло-бін, а чи не ге-мо-ци-а- нін.

У ху-до-же-ствен-ній лі-те-ра-ту-рі часто зустрічається сло-во-со-че-та-ня «го-лу-бая кров». Ока-зи-ва-є-ся, це ви-ра-же-ня прийшло до нас з Іс-па-ні. В Іс-па-нии людей бла-го-род-но-го, або арі-сто-кра-ти-че-ського про-ис-хож-де-ня, від-лі-ча-ла біла шкіра з про-све-чи-ва-ю-щи-ми си-не-ва-ти-ми со-су-да-ми - ве-на-ми. Від-сю-та й назва «го-лу-бая кров». І до на-сто-я-щої го-лу-бою крові під-вод-них оби-та-те-лей це не має ні-ка-кого від-но-шення.

Ін-тер-фе-ро-ни

Ін-тер-фе-ро-ни - це білки, ко-то-рі ви-ра-ба-ти-ва-ють-ся у відповідь на про-ник-но-ве-ння в ор-га-нізм разів -лич-них чу-же-род-них аген-тів, у тому числі і ві-рус-них ча-стіц. Ін-тер-фе-ро-ни бло-ки-ру-ють (інак-ти-ві-ру-ють) ві-ру-си, тобто вони за-пус-ка-ють хі-мі-че-ські ре-ак-ції, ко-то-рие пре-кра-ща-ють вос-про-із-ве-де-ня ДНК-і РНК-со-дер-жа-щих ві-ру-сов.

Ін-тер-фе-ро-ни мають широкий спектр дії:

про-ти-во-ві-рус-недія;

про-ти-во-опу-хо-ле-воедія;

ра-діо-про-тек-тор-недія;

ім-му-но-мо-ду-лі-ру-ю-щедія.

У зв'язку з цим ін-тер-фе-ро-ни ши-ро-ко ис-поль-зу-ють-ся для ле-че-ня раз-лич-ных ви-рус-ных за-бо-ле-ва -ний (на-прі-приклад, за-бо-ле-ва-ня грипу, ГРВІ, за-бо-ле-ва-ня гер-пе-са), вико-зу-ють-ся в ком-плекс-ної те-ра-пії та-ко-го складно-го за-бо-ле-ва-ня як ге-па-тит, ис-поль-зу-ють-ся в ком-плекс- ної те-ра-пии для ле-че-ня СНІДу, а також, оскільки вони об-ла-да-ють про-ти-во-опу-хо-ле-вим дій-ством, в ком-плекс-ної те-ра-пії для ле-че-ня ра-ко-вих за-бо-ле-ва-ний.

Крім цього, ін-тер-фе-ро-ни ис-поль-зу-ють-ся і для ле-че-ня раз-лич-них бак-те-ри-аль-них ін-фек-цій, і навіть гриб-ко-вих. Зазвичай пре-па-рат «ін-тер-фе-рон» вводиться шляхом внут-ри-вен-них ін'єк-цій, наприклад, при лікуванні роз- особистих ра-ко-вих за-бо-ле-ва-ний, при ле-че-ніі ге-па-ті-та.

Якщо в че-ло-ве-ка на-блю-да-ється гер-пес, то звичай-но зма-зи-ва-є-ся по-ра-жен-ний участ-сток.

При різних формах простуд-них за-бо-ле-ва-ний, ін-тер-фе-рон ис-поль-зу-ет-ся у вигляді крапель в ніс.

Со-ма-то-троп-ний гор-мон

Со-ма-то-тро-пін, або со-ма-то-троп-ний гор-мон, кон-тро-лі-ру-є ріст і роз-ви-тіе ор-га-низ-ма як жи- от-них, так і че-ло-ве-ка. Со-ма-то-тро-пін ви-ра-ба-ти-ва-є-ся пе-ред-ній часткою гі-по-фі-за і сек-ре-ті-ру-є-ся в кров. Він яв-ля-ється по-лі-функ-ці-о-наль-ним гор-мо-ном. Основний дефект роз-ви-тія ор-га-низ-ма че-ло-ве-ка і жи-вот-них, в умов-ви недо-ста-точ-но-сті зі-ма -то-тро-пі-на - за-трим-ка зростання ко-стей.

З-би-ток зі-ма-то-тро-пі-на в зростаючому ор-га-низ-мі може при-водити до гі-ган-тиз-му, а у дорослих до ненор-маль-но-му уве-ли-ченню від-дель-них ор-га-нов і тканин.

джерело конспекту - http://interneturok.ru/ru/school/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/funktsii-belkov

джерело відео - http://www.youtube.com/watch?v=mCfVJrrGMqk

джерело відео - http://www.youtube.com/watch?v=8RccgIHKg0Q

джерело відео - http://www.youtube.com/watch?v=xwtIlcoR6R8

джерело відео - http://www.youtube.com/watch?v=3u_-9NGq1Xw

джерело відео - http://www.youtube.com/watch?v=J7eWIMYCcfo

джерело відео - http://www.youtube.com/watch?v=EP8PUjq37qA

джерело презентації - http://prezentacii.com/po_himii/1490-funkcii-belkov.html

Білки — незамінний компонент живого організму, вони необхідні як його зростання, так підтримки нормальної життєдіяльності. У цих випадках відбувається утворення нових тканин. Взагалі, заміна старих клітин на нові відбувається дуже часто. Наприклад, червоні кров'яні клітини щомісяця повністю оновлюються. Клітини, що вистилають стінки кишечника, оновлюються щотижня. Щоразу, приймаючи ванну, ми скидаємо із себе мертві клітини шкіри.

Людський організм може синтезувати 12 із 20 амінокислот. Інші вісім повинні надходити в організм у готовому вигляді разом із білками піщі, тому вони називаються незамінними. Незамінні амінокислоти включають ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін триптофан, валін та (для дітей) гістидин. При обмеженому надходження такої амінокислоти в організм вона стає лімітуючим речовиною при побудові будь-якого білка, до складу якого вона має входити. Якщо таке трапляється, то єдине, що може зробити організм - це зруйнувати власний білок, що містить цю ж амінокислоту.

Більшість тварин білків містять усі вісім незамінних амінокислот у достатній кількості. Будь-який білок, що має необхідний вміст усіх незамінних амінокислот, називається досконалим. Рослинні білки недосконалі: у них низький рівень деяких незамінних амінокислот.

Хоча жоден з рослинних білків не може забезпечити нас усіма незамінними амінокислотами, суміші таких білків можуть. Такі комбіновані продукти харчування, які містять білки, що взаємодоповнюють (комплементарні), входять до складу традиційної кухні всіх народів світу.

Людське тіло не може запасати білки, тому збалансоване білкове харчування потрібно людині щодня. Дорослій людині вагою 82 кг потрібно 79 г білка на день. Рекомендується, щоб при цьому з білками надходило 10 – 12% усіх калорій.

Структура білкових молекул. Зв'язок властивостей, функцій та активності білків з їхньою структурною організацією (специфічність, видова приналежність, ефект впізнавання, динамічність, ефект кооперативної взаємодії).

Білки - це високомолекулярні азотовмісні речовини, що складаються із залишків амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. Білки інакше називають протеїнами;

Прості білки побудовані з амінокислот і при гідроліз розпадаються відповідно тільки на амінокислоти. Складні білки - це двокомпонентні білки, які складаються з будь-якого простого білка та небілкового компонента, що називається простетичною групою. При гідролізі складних білків крім вільних амінокислот звільняються небілкова частина або продукти її розпаду. Прості білки у свою чергу діляться на підставі деяких умовно обраних критеріїв на ряд підгруп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни та ін.

Класифікація складних білків заснована на хімічній природі небілкового компонента, що входить до їх складу. Відповідно до цього розрізняють: фосфопротеїни (містять фосфорну кислоту), хромопротеїни (до складу їх входять пігменти), нуклеопротеїни (містять нуклеїнові кислоти), глікопротеїни (містять вуглеводи), ліпопротеїни (містять ліпіди) та металопротеїни (метод).

3. Структура білка.

Послідовність розташування амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга білкової молекули отримала назву первинної структури білка. Первинна структура білка, крім великої кількості пептидних зв'язків, зазвичай містить також невелику кількість дисульфідних (-S-S-) зв'язків. Просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, точніше тип поліпептидної спіралі, що визначаєвторинну структуру білка, вона представлена ​​в здебільшого α-спіраллю,яка фіксована водневими зв'язками. третинна структура-поліпептидний ланцюг, згорнутий цілком або частково в спіраль, розташований або упакований у просторі (в глобулі). Відома стабільність третинної структури білка забезпечується за рахунок водневих зв'язків, міжмолекулярних ван-дер-ваальсових сил, електростатичної взаємодії заряджених груп тощо.

Четвертична структура білка - структура, що складається з певної кількості поліпептидних ланцюгів, що займають строго фіксоване положення щодо один одного.

Класичний приклад білка, що має четвертинну структуру, є гемоглобін.

Фізичні властивості білків:висока в'язкість розчинів,

незначна дифузія, здатність до набухання у великих межах, оптична активність, рухливість в електричному полі, низький осмотичний тиск та високий онкотичний тиск, здатність до поглинання УФ-променів при 280 нм, як і амінокислоти, амфотерни завдяки наявності вільних NH2-і СООН- і характеризуються відповідно всіма св-вами кислот та основ. Мають явно виражені гідрофільні властивості. Їхні розчини мають дуже низький осмотичний тиск, високу в'язкість і незначну здатність до дифузії. Білки здатні набухання в дуже великих межах. З колоїдним станом білків пов'язане явище світлорозсіювання, що лежить в основі кількісного визначення білків методом нефелометрії.

Білки здатні адсорбувати на своїй поверхні низькомолекулярні органічні сполуки та неорганічні іони. Ця властивість визначає транспортні функції окремих білків.

Хімічні властивості білківрізноманітні, оскільки бічні радикали амінокислотних залишків містять різні функціональні групи (-NH2, -СООН, -ОН, -SН та ін.). Характерною для білків реакцією є гідроліз пептидних зв'язків. Завдяки наявності і аміно-, і карбоксильних груп білки мають амфотерні властивості.

Денатурація білка- руйнація зв'язків, стабілізуючих четвертинну, третинну і вторинну структури, що веде до дезорієнтації зміни білкової молекули і супроводжується втратою нативних св-в.

Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічна дія, ультразвукове та іонізуюче випромінювання) та хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) фактори, що викликають денатурацію.

Зворотним процесом є ренатурація, тобто відновлення фізико-хімічних та біологічних властивостей білка. Ренатурація неможлива, якщо порушена первинна структура.

Більшість білків денатурують при нагріванні їх розчином вище 50-60 про С. Зовнішні прояви денатурації зводяться до втрати розчинності, особливо в ізоелектричній точці, підвищенню в'язкості білкових розчинів, збільшенню кількості вільних функціональних SH-rpyпп і зміні характеру розсіювання рентген. молекул і утворюються випадкові та безладні структури.

Коротка функція.актин та міозин – специфічні білки м'язової тканини. Структурна функція.фібрилярні білки, зокрема колаген у сполучній тканині, кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин у судинній стінці та ін.

Гормональна функція.Ряд гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової залози та ін. Деякі гормони є похідними амінокислот.

Поживна (резервна) функція.Резервні білки, що є джерелами харчування для плода, Основний білок молока (казеїн) також виконує поживну функцію.

Біологічні функції білків. Різноманітність білків по структурній організації та біологічній функції. Поліморфізм. Відмінності білкового складу органів прокуратури та тканин. Зміни складу в онтогенезі та при захворюваннях.

-За ступенем складностібудови білки ділять на прості та складні. Прості або однокомпонентні білки складаються тільки з білкової частини та при гідролізі дають амінокислоти. До складним або двокомпонентним відносять білки, всклад яких входить протеїн та додаткова група небілкової природи, звана простетичної. ( можуть виступати ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти); відповідно складні білки називають ліпопротеїни, глікопротеїни, нук-леопротеїни.

- За формою білкової молекулибілки поділяють на дві групи: фібрилярні (волокнисті) та глобулярні (корпускулярні). Фібрилярні білки характеризуються високим ставленням їх довжини до діаметра (кілька десятків одиниць). Їхні молекули ниткоподібні і зазвичай зібрані в пучки, які утворюють волокна. (є головними компонентами зовнішнього шару шкіри, утворюючи захисні покриви тіла людини). Вони також беруть участь в утворенні сполучної тканини, включаючи хрящі та сухожилля.

Переважна кількість природних білків належить до глобулярних. Для глобулярних білків характерно невелике відношення довжини до діаметра молекули (кілька одиниць). Маючи складнішу конформацію, глобулярні білки виконують і різноманітніші.

-По відношенню до умовно обраних розчинниківвиділяють альбуміниіглобуліни. Альбуміни дуже добре розчиняються вводі та в концентрованих сольових розчинах. Глобулінине розчиняються у воді та врозчинах солей помірної концентрації.

--Функціональна класифікація білківнайбільш задовільна, оскільки в її основу покладено не випадкову ознаку, а виконувана функція. Крім того, можна виділити подібність структур, властивостей та функціональної активності конкретних білків, що входять до будь-якого класу.

Каталітично активні білки називають ферментами.Вони здійснюють каталіз практично всіх хімічних перетворень у клітині. Докладно цю групу білків буде розглянуто у розділі 4.

Гормони регулюють обмін речовин усередині клітин та інтегрують обмін у різних клітинах організму в цілому.

Рецептори вибірково пов'язують різні регулятори (гормони, медіатори) лежить на поверхні клітинних мембран.

Транспортні білки здійснюють зв'язування та транспорт речовин між тканинами та через мембрани клітини.

Структурні білки . Насамперед до цієї групи відносять білки, що у побудові різних біологічних мембран.

Білки - інгібітори ферментівскладають численну групу ендогенних інгібіторів. Вони здійснюють регулювання активності ферментів.

Скорочувальні білкизабезпечують механічний процес скорочення із використанням хімічної енергії.

Токсичні білки - Деякі білки і пептиди, що виділяються організмами (зміями, бджолами, мікроорганізмами), є отруйними для інших живих організмів.

Захисні білки. антитіла -речовини білкової природи, що виробляються тваринним організмом у відповідь на введення антигену Антитіла, взаємодіючи з антигенами, дезактивують їх і цим захищають організм від впливу чужорідних сполук, вірусів, бактерій тощо.

Білковий склад залежить від фізіологіч. Активності, складу їжі та режиму харчування, біоритмів. У процесі розвитку склад змінюється значно (від зиготи до формування диференційованих органів із спеціалізованими ф-ми). Наприклад, еритроцити містять гемоглобін, що забезпечує транспорт кисню кров'ю, миш-е кл-ки містять скорочувальні білки актин і міозин, в сітківці-білок родопсин і т д. При хворобах білковий склад міняється-протеїнопатії. Спадкові протеїнопатії розвиваються внаслідок пошкоджень у генетичному апараті. Якийсь білок не синтезується зовсім або синтезується, але його первинна структура змінена (серповидно-клітинна анемія). Будь-яка хвороба супроводжується зміною білкового складу, тобто. розвивається набута протеїнопатія. У цьому первинна структура білків не порушується, а відбувається кількісна зміна білків, особливо у органах і тканинах, у яких розвивається патологічний процес. Наприклад, при панкреатитах знижується вироблення ферментів, необхідні перетравлення харчових речовин у ШКТ.

Фактори ушкодження структури та функції білків, роль ушкоджень у патогенезі захворювань. Протеїнопатії

Білковий склад організму здорової дорослої людини відносно постійний, хоча можливі зміни кількості окремих білків в органах та тканинах. За різних захворювань відбувається зміна білкового складу тканин. Ці зміни називаються протеїнопатіями. Розрізняють спадкові та набуті протеїнопатії. Спадкові протеїнопатії розвиваються внаслідок пошкоджень у генетичному апараті даного індивідуума. Якийсь білок не синтезується зовсім або синтезується, але його первинна структура змінена. Будь-яка хвороба супроводжується зміною білкового складу організму, тобто. розвивається набута протеїнопатія. При цьому первинна структура білків не порушується, а зазвичай кількісна зміна білків, особливо в тих органах і тканинах, в яких розвивається патологічний процес. Наприклад, при панкреатитах знижується вироблення ферментів, необхідні перетравлення харчових речовин у ШКТ.

У деяких випадках придбані протеїнопатії розвиваються внаслідок зміни умов, у яких функціонують білки. Так, при зміні рН середовища в лужну сторону (алкалози різної природи) змінюється кон-формація гемоглобіну, збільшується його спорідненість до 2 і знижується доставка 2 тканин (гіпоксія тканин).

Іноді внаслідок хвороби підвищується рівень метаболітів у клітинах та сироватці крові, що призводить до модифікації деяких білків та порушення їх функції.

Крім того, з клітин пошкодженого органу в кров можуть виходити білки, які в нормі визначаються там лише у кількостях. При різних захворюваннях часто використовують біохімічні дослідження білкового складу для уточнення клінічного діагнозу.

4. Первинна структура білків. Залежність властивостей та функцій білків від їх первинної структури. Зміни первинної структури, протеїнопатії.