Белки и их функции. План-конспект урока "Белки

1. Введение

На преды-ду-щем уроке, мы с вами рас-смот-ре-ли ами-но-кис-ло-ты, стро-е-ние бел-ков; по-ка-за-ли уров-ни ор-га-ни-за-ции бел-ко-вой мо-ле-ку-лы. Белки имеют пер-вич-ную, вто-рич-ную, тре-тич-ную и чет-вер-тич-ную струк-ту-ру.

На этом уроке мы с вами раз-бе-рем клас-си-фи-ка-цию бел-ков по форме мо-ле-ку-лы, а также оха-рак-те-ри-зу-ем неко-то-рые функ-ции бел-ков .

2. Классификация белков

По форме мо-ле-ку-лы белки де-лят-ся на фиб-рил-ляр-ные белки, или во-лок-ни-стые; гло-бу-ляр-ные белки (Рис. 1), то есть бел-ко-вая мо-ле-ку-ла имеет форму гло-бу-лы (шара); и про-ме-жу-точ-ные белки, то есть белки фиб-рил-ляр-ной формы, но при этом рас-тво-ри-мы в воде.

Рис. 1. Схе-ма-ти-че-ское изоб-ра-же-ние тре-тич-ной и чет-вер-тич-ной струк-ту-ры бел-ков

Фиб-рил-ляр-ные белки .

Наи-бо-лее важна для них вто-рич-ная струк-ту-ра. Тре-тич-ная струк-ту-ра склад-ча-тая. Об-ла-да-ют вы-со-кой ме-ха-ни-че-ской проч-но-стью, нерас-тво-ри-мы в воде.

Фиб-рил-ляр-ные белки пред-став-ля-ют собой длин-ные па-рал-лель-ные по-ли-пеп-тид-ные цепи, скреп-лён-ные друг с дру-гом по-пе-реч-ны-ми сшив-ка-ми, об-ра-зу-ют длин-ные во-лок-на, или сло-и-стые струк-ту-ры (Рис. 2).

Как пра-ви-ло, фиб-рил-ляр-ные белки вы-пол-ня-ют в ор-га-низ-ме струк-тур-ные функ-ции.

Рис. 2. Фиб-рил-ляр-ные белки

Гло-бу-ляр-ные белки .

Это по-ли-пеп-тид-ные цепи, свёр-ну-тые в ком-пакт-ные гло-бу-лы. В от-ли-чие от фиб-рил-ляр-ных бел-ков, они рас-тво-ри-мы, легко об-ра-зу-ют кол-ло-ид-ные сус-пен-зии, вы-пол-ня-ют раз-лич-ные функ-ции в клет-ке (Рис. 3).

Рис. 3. При-ме-ры гло-бу-ляр-ных бел-ков

Про-ме-жу-точ-ные белки имеют фиб-рил-ляр-ную форму, но рас-тво-ри-мы в воде.

3. Функции белков

Белки вы-пол-ня-ют целый ряд функ-ций, как в клет-ке, так и в ор-га-низ-ме. Функ-ция опре-де-ля-ет-ся струк-ту-рой и фор-мой бел-ко-вой мо-ле-ку-лы.

4. Структурная функция белков

В первую оче-редь эту функ-цию вы-пол-ня-ют белки, ко-то-рые вхо-дят в со-став био-ло-ги-че-ских мем-бран.

Кроме этого к струк-тур-ным бел-кам от-но-сят-ся белки меж-кле-точ-но-го мат-рик-са, такие как кол-ла-ген и ре-ти-ку-лин . Одним из ос-нов-ных ком-по-нен-тов свя-зок яв-ля-ет-ся эла-стин , кожи - кол-ла-ген . Кол-ла-ген также вхо-дит в со-став ко-стей, су-хо-жи-лий, хряща (Рис. 4).

Во-ло-сы и ногти в ос-нов-ном со-сто-ят из очень проч-но-го белка - ке-ра-ти-на . Кста-ти ке-ра-тин , яв-ля-ет-ся ещё ком-по-нен-том пе-рьев.

Рис. 4. Струк-тур-ные белки

5. Сократительные белки

Неко-то-рые клет-ки ор-га-низ-ма спо-соб-ны со-кра-щать-ся и пе-ре-ме-щать-ся, бла-го-да-ря на-ли-чию со-кра-ти-тель-ных бел-ков. К со-кра-ти-тель-ным бел-кам от-но-сят-ся актин и мио-зин , ко-то-рые вы-зы-ва-ют со-кра-ще-ние мышц и со-кра-ще-ние мы-шеч-ной ткани (Рис. 5).

Рис. 5. Со-кра-ти-тель-ные белки актин и мио-зин

Дру-гим бел-ком, обес-пе-чи-ва-ю-щим пе-ре-ме-ще-ние кле-ток, яв-ля-ет-ся ту-бу-лин , вхо-дя-щий в со-став мик-ро-тру-бо-чек (ос-нов-ных ком-по-нен-тов рес-ни-чек и жгу-ти-ков клет-ки) (Рис. 6). Как и преды-ду-щие белки, они имеют фиб-рил-ляр-ную струк-ту-ру.

Рис. 6. Белок ту-бу-лин, обес-пе-чи-ва-ю-щий дви-же-ние ком-по-нен-тов клет-ки

6. Транспортные белки

Ряд бел-ков вы-пол-ня-ет функ-ции пе-ре-но-са ве-ществ из од-но-го ком-парт-мен-та клет-ки в дру-гой или между ор-га-на-ми це-ло-го ор-га-низ-ма. На-при-мер, ге-мо-гло-бин пе-ре-но-сит кис-ло-род от лег-ких к тка-ням, и уг-ле-кис-лый газ от тка-ней в лег-кие. Эти белки имеют гло-бу-ляр-ную струк-ту-ру (см. видео).

В крови есть спе-ци-аль-ные транс-порт-ные белки - аль-бу-ми-ны , ко-то-рые пе-ре-но-сят раз-лич-ные ве-ще-ства. Сы-во-ро-точ-ный аль-бу-мин крови пе-ре-но-сит как био-ло-ги-че-ские ак-тив-ные ве-ще-ства, так и жир-ные кис-ло-ты, и ли-пи-ды.

Бел-ки-пе-ре-нос-чи-ки осу-ществ-ля-ют пе-ре-нос ве-ществ через кле-точ-ные мем-бра-ны (см. видео).

7. Защитные белки. Факторы иммунитета и токсины.

Спе-ци-фи-че-ские белки вы-пол-ня-ют так на-зы-ва-е-мую за-щит-ную функ-цию, они предо-хра-ня-ют наш ор-га-низм от втор-же-ния чу-же-род-ных ор-га-низ-мов или чу-же-род-ных бел-ков и от раз-лич-ных по-вре-жде-ний. К таким за-щит-ным бел-кам от-но-сят-ся ан-ти-те-ла . То есть, они вы-ра-ба-ты-ва-ют-ся в ответ на чу-же-род-ные воз-дей-ствия. Они вза-и-мо-дей-ству-ют с мик-ро-ор-га-низ-ма-ми, по-пав-ши-ми в кровь, и их инак-ти-ви-ру-ют.

Дру-гие белки - ин-тер-фе-ро-ны , они спе-ци-фи-че-ски свя-зы-ва-ют-ся с ви-ру-са-ми, инак-ти-ви-ру-ют их и не дают воз-мож-ность вос-со-здать им свою струк-ту-ру, то есть раз-мно-жить-ся внут-ри ор-га-низ-ма че-ло-ве-ка.

Фиб-ри-но-ген и тром-бин предо-хра-ня-ют ор-га-низм от кро-во-по-те-ри, об-ра-зуя тромб. Фиб-ри-но-ген яв-ля-ет-ся при-ме-ром белка про-ме-жу-точ-но-го типа, по-сколь-ку он имеет фиб-рил-ляр-ную струк-ту-ру, но при этом рас-тво-рим в воде (Рис. 7).

Рис. 7. Нити фиб-ри-на тром-ба, опле-та-ю-щие эрит-ро-ци-ты, под мик-ро-ско-пом

Мно-гие живые су-ще-ства для обес-пе-че-ния за-щи-ты вы-де-ля-ют белки - ток-си-ны , ко-то-рые в боль-шин-стве слу-ча-ев пред-став-ля-ют силь-ней-шие яды. Ток-си-че-ские белки пред-став-ле-ны ток-си-на-ми ядов змей, скор-пи-о-нов, пчёл. Они ха-рак-те-ри-зу-ют-ся до-воль-но низ-кой для бел-ков мо-ле-ку-ляр-ной мас-сой. Ток-си-ны рас-те-ний и мик-ро-ор-га-низ-мов более раз-но-об-раз-ны по форме и мо-ле-ку-ляр-ной массе. Наи-бо-лее рас-про-стра-нен-ные из ток-си-нов мик-ро-ор-га-низ-мов - это диф-те-рий-ный и хо-лер-ный ток-син .

Неко-то-рые ор-га-низ-мы спо-соб-ны вы-ра-ба-ты-вать ан-ти-ток-си-ны , ко-то-рые по-дав-ля-ют дей-ствие ток-си-че-ских ве-ществ.

8. Регуляторная функция белков. Гормоны

В ор-га-низ-ме че-ло-ве-ка су-ще-ству-ет ряд бел-ков, ко-то-рые вы-пол-ня-ют ре-гу-ля-тор-ную функ-цию. К ним от-но-сят-ся раз-лич-ные гор-мо-ны бел-ко-во-пеп-тид-ной при-ро-ды. Одним из таких гор-мо-нов яв-ля-ет-ся ин-су-лин . Он вы-ра-ба-ты-ва-ет-ся под-же-лу-доч-ной же-ле-зой и ре-гу-ли-ру-ет уро-вень глю-ко-зы в крови.

Кроме этого к таким гор-мо-нам от-но-сит-ся каль-ци-то-нин , ко-то-рый ре-гу-ли-ру-ет уро-вень каль-ция в крови кост-ной ткани, а также так на-зы-ва-е-мый со-ма-то-троп-ный гор-мон , или со-ма-то-тро-пин , ко-то-рый вли-я-ет на рост и раз-ви-тие че-ло-ве-ка.

9. Запасные белки

Белки могут быть за-пас-ны-ми пи-та-тель-ны-ми ве-ще-ства-ми. На-при-мер, аль-бу-мин ку-ри-но-го яйца, ка-зе-ин мо-ло-ка. В се-ме-нах мно-гих рас-те-ний, белки также могут вы-пол-нять за-па-са-ю-щую функ-цию.

10. Энергетическая функция белков

Белки могут вы-пол-нять в клет-ке или ор-га-низ-ме энер-ге-ти-че-скую функ-цию, по-сколь-ку при рас-щеп-ле-нии од-но-го грам-ма бел-ков об-ра-зу-ет-ся 17,6 кДж энер-гии. Для этой цели белки ис-поль-зу-ют-ся в ис-клю-чи-тель-ных слу-ча-ях - в ка-че-стве ис-точ-ни-ка энер-гии обыч-но ис-поль-зу-ет-ся либо уг-ле-во-ды , либо ли-пи-ды .

Таким об-ра-зом, мы на-ча-ли рас-смот-ре-ние раз-лич-ных функ-ций бел-ков, а на сле-ду-ю-щем за-ня-тии об-су-дим бел-ки-фер-мен-ты .

На-сто-я-щая го-лу-бая кровь

В живых ор-га-низ-мах медь была об-на-ру-же-на в 1808 году фран-цуз-ским хи-ми-ком Луи Во-к-ле-ном. Он яв-ля-ет-ся ос-но-во-по-лож-ни-ком хи-ми-че-ско-го ана-ли-за.

Ге-мо-ци-а-нин , медь-со-дер-жа-щий белок каль-ма-ров, ули-ток, раков и па-у-ков. Так же, как и ге-мо-гло-бин по-зво-ноч-ных, он пе-ре-но-сит кис-ло-род, при этом кровь окра-ши-ва-ет-ся в го-лу-бой цвет, и на-блю-да-ет-ся флу-о-рес-цен-ция. С оки-сью уг-ле-ро-да ге-мо-ци-а-нин, так же как и ге-мо-гло-бин, вза-и-мо-дей-ству-ет об-ра-ти-мо, об-ра-зуя бес-цвет-ное со-еди-не-ние.

Спо-соб-ность к пе-ре-но-су кис-ло-ро-да у ге-мо-ци-а-ни-на зна-чи-тель-но ниже, по срав-не-нию с ге-мо-гло-би-ном. По-это-му у выс-ших по-зво-ноч-ных жи-вот-ных в крови на-блю-да-ет-ся ге-мо-гло-бин, а не ге-мо-ци-а-нин.

В ху-до-же-ствен-ной ли-те-ра-ту-ре часто встре-ча-ет-ся сло-во-со-че-та-ние «го-лу-бая кровь». Ока-зы-ва-ет-ся, это вы-ра-же-ние при-шло к нам из Ис-па-нии. В Ис-па-нии людей бла-го-род-но-го, или ари-сто-кра-ти-че-ско-го про-ис-хож-де-ния, от-ли-ча-ла белая кожа с про-све-чи-ва-ю-щи-ми си-не-ва-ты-ми со-су-да-ми - ве-на-ми. От-сю-да и на-зва-ние «го-лу-бая кровь». И к на-сто-я-щей го-лу-бой крови под-вод-ных оби-та-те-лей это не имеет ни-ка-ко-го от-но-ше-ния.

Ин-тер-фе-ро-ны

Ин-тер-фе-ро-ны - это белки, ко-то-рые вы-ра-ба-ты-ва-ют-ся в ответ на про-ник-но-ве-ние в ор-га-низм раз-лич-ных чу-же-род-ных аген-тов, в том числе и ви-рус-ных ча-стиц. Ин-тер-фе-ро-ны бло-ки-ру-ют (инак-ти-ви-ру-ют) ви-ру-сы, то есть они за-пус-ка-ют хи-ми-че-ские ре-ак-ции, ко-то-рые пре-кра-ща-ют вос-про-из-ве-де-ние ДНК- и РНК-со-дер-жа-щих ви-ру-сов.

Ин-тер-фе-ро-ны имеют ши-ро-кий спектр дей-ствия:

про-ти-во-ви-рус-ное дей-ствие;

про-ти-во-опу-хо-ле-вое дей-ствие;

ра-дио-про-тек-тор-ное дей-ствие;

им-му-но-мо-ду-ли-ру-ю-щее дей-ствие.

В связи с этим ин-тер-фе-ро-ны ши-ро-ко ис-поль-зу-ют-ся для ле-че-ния раз-лич-ных ви-рус-ных за-бо-ле-ва-ний (на-при-мер, за-бо-ле-ва-ния грип-па, ОРВИ, за-бо-ле-ва-ния гер-пе-са), ис-поль-зу-ют-ся в ком-плекс-ной те-ра-пии та-ко-го слож-но-го за-бо-ле-ва-ния как ге-па-тит, ис-поль-зу-ют-ся в ком-плекс-ной те-ра-пии для ле-че-ния СПИДа, а также, по-сколь-ку они об-ла-да-ют про-ти-во-опу-хо-ле-вым дей-стви-ем, в ком-плекс-ной те-ра-пии для ле-че-ния ра-ко-вых за-бо-ле-ва-ний.

Кроме этого, ин-тер-фе-ро-ны ис-поль-зу-ют-ся и для ле-че-ния раз-лич-ных бак-те-ри-аль-ных ин-фек-ций, и даже гриб-ко-вых. Обыч-но пре-па-рат «ин-тер-фе-рон» вво-дит-ся путём внут-ри-вен-ных инъ-ек-ций, на-при-мер, при ле-че-нии раз-лич-ных ра-ко-вых за-бо-ле-ва-ний, при ле-че-нии ге-па-ти-та.

Если у че-ло-ве-ка на-блю-да-ет-ся гер-пес, то обыч-но сма-зы-ва-ет-ся по-ра-жён-ный уча-сток.

При раз-лич-ных фор-мах про-студ-ных за-бо-ле-ва-ний, ин-тер-фе-рон ис-поль-зу-ет-ся в виде ка-пель в нос.

Со-ма-то-троп-ный гор-мон

Со-ма-то-тро-пин, или со-ма-то-троп-ный гор-мон, кон-тро-ли-ру-ет рост и раз-ви-тие ор-га-низ-ма как жи-вот-ных, так и че-ло-ве-ка. Со-ма-то-тро-пин вы-ра-ба-ты-ва-ет-ся пе-ред-ней долей ги-по-фи-за и сек-ре-ти-ру-ет-ся в кровь. Он яв-ля-ет-ся по-ли-функ-ци-о-наль-ным гор-мо-ном. Ос-нов-ной де-фект раз-ви-тия ор-га-низ-ма че-ло-ве-ка и жи-вот-ных, в усло-вии недо-ста-точ-но-сти со-ма-то-тро-пи-на - за-держ-ка роста ко-стей.

Из-бы-ток со-ма-то-тро-пи-на в рас-ту-щем ор-га-низ-ме может при-во-дить к ги-ган-тиз-му, а у взрос-лых к ненор-маль-но-му уве-ли-че-нию от-дель-ных ор-га-нов и тка-ней.

источник конспекта - http://interneturok.ru/ru/school/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/funktsii-belkov

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=mCfVJrrGMqk

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=8RccgIHKg0Q

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=xwtIlcoR6R8

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=3u_-9NGq1Xw

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=J7eWIMYCcfo

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=EP8PUjq37qA

источник презентации - http://prezentacii.com/po_himii/1490-funkcii-belkov.html

Белки — незаменимый компонент живого организма, они необходимы как для его роста, так и для поддержания нормальной жизнедеятельности. В этих случаях происходит образование новых тканей. Вообще говоря, замена старых клеток на новые происходит очень часто. Например, красные кровяные клетки ежемесячно полностью обновляются. Клетки, выстилающие стенки кишечника, обновляются еженедельно. Каждый раз, принимая ванну, мы сбрасываем с себя мертвые клетки кожи.

Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту.

Большинство животных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот.

Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков - могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухни всех народов мира.

Человеческое тело не может запасать белки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждый день. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 - 12% всех калорий.

Структура белковых молекул. Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией (специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

3. Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка . Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка , она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. третичная структура -полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д.

Четвертичная структура белка - структура, состоящая из оп­ределенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фик­сированное положение относительно друг друга.

Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.

Физические свойства белков: высокая вязкость растворов,

незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связано явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические свойства белков разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (-NH2, -СООН, -ОН, -SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Денатурация белка - разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.

Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60 о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению коли­чества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей, развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

Сократительная функция. актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Структурная функция. фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже,эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Биологические функции белков. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Полиморфизм. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях.

-По степени сложности строения белки делят на простые и слож­ные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. ( могут высту­пать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нук-леопротеинами.

- По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобу­лярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные.

-По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины . Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах.Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умерен­ной концентрации..

--Функциональная классификация белков наиболее удовлетвори­тельная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в ка­кой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превраще­ний в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интег­рируют обмен в различных клетках организма в целом.

Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки . Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

Белки - ингибиторы ферментов составляют многочислен­ную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуля­цию активности ферментов.

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки - некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. антите­ла - вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодейст­вуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают ор­ганизм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте­рий и т. д.

Белковый состав зависит от физиологич. Активности, состава пищи и режима питания, биоритмов. В процессе развития состав меняется значительно (от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными ф-ми). Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечивающий транспорт кислорода кровью, мыш-е кл-ки содержат сократительные белки актин и миозин, в сетчатке-белок родопсин и т д. При болезнях белковый состав меняется-протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарат. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена (серповидно-клеточная анемия). Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Протеинопатии

Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

В некоторых случаях приобретённые протеинопатии развиваются в результате изменения условий, в которых функционируют белки. Так, при изменении рН среды в щелочную сторону (алкалозы различной природы) изменяется кон-формация гемоглобина, увеличивается его сродство к О 2 и снижается доставка О 2 тканям (гипоксия тканей).

Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции

Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. При различных заболеваниях часто используют биохимические исследования белкового состава крови для уточнения клинического диагноза.

4. Первичная структура белков. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии.